A fehérjék alapszerkezetét az a polipeptidlánc határozza meg, amely a fehérjeeredetű aminosavak karboxil- és α-helyzetű aminocsoportja között alakul ki.
A fehérjék a poliszacharidokhoz hasonlóan óriásmolekulák (makromolekulák), mert sok száz vagy ezer alapegységből, monomerből épülnek fel. A fehérjék molekulái azonban - ellentétben a poliszacharidokkal - egyedi sajátságokkal rendelkeznek. A poliszacharidokban ugyanazok az alapegységek kapcsolódnak össze, a fehérjékben viszont a húszféle aminosav óriási variációs lehetőségeket jelenthet egy több száz aminosavból álló polipeptidlánc konstitúciójának kialakításában.
Minden egyes fehérjének legalapvetőbb sajátossága a molekulát alkotó aminosavak kapcsolódási sorrendje, azaz a szekvencia.
A fehérjék fajlagosak (specifikus makromolekulák), azaz szerkezetük egyedi, a molekulát alkotó alapegységek sorrendjétől is függ.
A fehérjék szinte minden tulajdonságát elsődlegesen az befolyásolja, hogy az aminosavak milyen sorrendben kapcsolódnak egymás után a molekulában.
A fehérjék elsődleges szerkezetét az aminosav-szekvencia határozza meg.
A polipeptidlánc térszerkezete, vagyis a lánckonformáció elvileg végtelen sokféle lehet. A peptidkötés sajátos szerkezetéből következően merev, sík alkatú, az α-szénatomkörül azonban lehetséges rotáció. Ennek egyrészt az amidkötést alkotó atomok, másrészt az oldalláncok (az aminosavak szénláncai) vethetnek gátat.
A fehérjéktermészetes lánckonformációja az adott fehérjére jellemző. Sok fehérjében találunk azonban egymáshoz hasonló, szabályos szakaszokat. Ezek közül az egyikben a polipeptid lánc helikálisan feltekeredett állapotban van. Ennek az ún. α-struktúrának az "emeleteit" az egymás alatt lévő peptidkötések atomjai között kialakuló hidrogénkötések tartják össze.
A másik rendezett szerkezet az ún. β-redő, amelyben a polipeptidláncok egymással párhuzamos láncokba rendeződnek. Ebben az amidsíkok α-szénatomok körül kialakuló térszerkezet miatt hullámpapírra emlékeztető redős szerkezetet alakítanak ki. A láncok összetartásában itt is hidrogénkötések vesznek részt, amelyek az egymás mellé kerülő peptidkötések atomjai között alakulnak ki.
A β-redőben csak megfelelő méretű, nem túl nagy oldalláncú aminosavak (pl. glicin, alanin) fordulhatnak elő, hiszen a láncok távolsága (a kialakuló hidrogénkötések miatt) ezt korlátozza. |
21. századi közoktatás - fejlesztés, koordináció (TÁMOP-3.1.1-08/1-2008-0002)
