A legtöbb fehérje teljes szerkezetében az α-hélix, illetve a β-redő csak egyes szakaszokon alakul ki. A többi szakaszon egyedi struktúrák jönnek létre, ami azonban nem jelenti a teljes rendezetlenséget. A fehérje jellegzetes téralkatát a különféle szerkezetek (α-hélix, β-redő, egyedi struktúrák) térbeli elrendeződése, az egyes struktúrák egymáshoz való viszonya jelenti.

A fehérjék harmadlagos szerkezetének a teljes polipeptidlánc konformációját, azaz a különböző másodlagos struktúrák egymáshoz való viszonyát nevezzük.

A fehérjékben kialakuló ionkötés

Diszulfid híd

Az ún. fibrilláris (fonalas, rostszerű) fehérjék teljes polipeptidlánca egyféle másodlagos struktúrát tartalmaz: például a haj keratinmolekulája végig α-hélix, a selymet alkotó fibroin pedig β-redő szerkezetű. A legtöbb fehérjében nem ez a helyzet. Ezeknek az ún. globuláris fehérjéknek a szerkezetét az oldalláncok közötti különféle kötéstípusok tartják fenn. Az α-hélixben és a β-redőben is kialakuló másodrendű kötéseken kívül az ionos oldallánc végek között kialakuló kötések, illetve a ciszteinmolekulák közötti kovalens kötések, a diszulfidhidak jelentős szerepet játszanak a globuláris fehérjék természetes lánckonformációjának stabilizálásában.

Diszulfid-hidak a polipeptidláncban

Azoknak a fehérjéknek van negyedleges szerkezete is, amelyek több polipeptidláncból épülnek fel. Ezekben a polipeptidláncokat egy vagy több diszulfidhíd tartja össze.

A fehérje negyedleges szerkezetét a különböző polipeptidláncok egymáshoz viszonyított helyzete, térbeli elrendeződése jelenti.